Prof. Dr. Jörg Rademann
Institut für Pharmazie
Professor
Medizinische Chemie
Institut für Pharmazie
Königin-Luise-Str. 2+4
Raum VH 379/380
14195 Berlin
regina.allner@fu-berlin.de
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since 04/2013 |
Professor of Pharmaceutical/Medicinal Chemistry at Freie Universität Berlin (W3) |
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04/2010-03/2013 |
Professor of Pharmaceutical/Medicinal Chemistry at University of Leipzig (W3) |
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04/2004-03/2010 |
Professor of Medicinal Chemistry at Free University Berlin (C3) |
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11/1999-03/2004 |
Leader of the research group "Diversity-oriented synthesis and solid phase technology" at Tübingen University |
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2003 |
Habilitation |
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09/1997-10/1999 |
Postdoctoral research at Carlsberg Laboratory and the Center for Solid Phase Organic Combinatorial Chemistry with M. Meldal and K. Bock. |
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05/1994-07/1997 |
Dissertation at the University of Konstanz with R. R. Schmidt: "A method for the solid phase synthesis of oligosaccharides” (summa cum laude) |
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05/1993-02/1994 |
Diplomarbeit "On the synthesis of O-linked glycopeptides of the mucine type” |
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10/1988-04/1993 |
Studies in Chemistry, Biochemistry, Economics, and Philosophy at the University Konstanz and the graduate school of Rutgers University, USA. |
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10/1986-09/1988 |
Military service at the armed reconnaissance, 2nd lieutenant. |
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1967 |
Born in Eckernförde, Schleswig-Holstein. |
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Awards: |
Editorial advisory board of the Journal of Combinatorial Chemistry |
Wir, die Arbeitsgruppe Rademann, entwickeln Methoden für die Identifizierung und Optimierung von Protein-Liganden durch Fragment-Ligationsassays. In diesem Verfahren reagieren kleine Protein-bindende Moleküle katalysiert durch die Proteinoberfläche miteinander und bilden so stärker bindende Proteinliganden.
Das Verfahren detektiert die Proteinbindung von kleinen Molekülen mit besonderer Empfindlichkeit und an genau definierten Positionen der Proteinoberfläche. Ziel unser Arbeiten ist es, auf diese Weise besonders effiziente Wirkstoffmoleküle zu synthetisieren und zu entwickeln. Unsere Methoden erlauben uns im Detail zu verstehen, welche Bausteine eines Moleküls Beiträge zur Proteinbindung leisten und die Bindung dadurch kooperativ verstärken.
Die neuen Wirkstoffmoleküle werden anschließend für die strukturelle und funktionelle Charakterisierung von Proteinen, für die Visualisierung von molekularen Wechselwirkungen in lebenden Zellen und für die pharmakologische Validierung verwendet.
Die Arbeitsgruppe kombiniert dazu Methoden der chemischen Synthese, mit bioanalytischen, biochemischen und biophysikalischen Techniken.
Unsere Proteintargets umfassen pharmakologisch relevante Proteine bei den Infektionserkrankungen und Krebs, vor allem Proteasen, Phosphatasen, Protein-Protein und Protein-Kohlenhydrat-Interaktionen.
